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Thursday, 14 February, 2008

Flexibel in Form für die DNA

Bindungsmodell eines Enzyms aufgeklärt

Für viele essentielle Prozesse der Zelle müssen sich Enzyme entlang der DNA bewegen. Im Zellkern höherer Organismen liegt das fadenförmige  Erbmolekül aber dicht gepackt und assoziiert mit Proteinen vor. Bestimmte zelluläre Faktoren räumen diese Hindernisse aus dem Weg und erleichtern damit den Zugang zur DNA. Enzyme der Swi2/Snf2-Superfamilie etwa sind dazu in der Lage. Diese Moleküle sind auch aus medizinischer Sicht interessant, weil sie in defekter Form zu Leiden wie dem neurodegenerativen Cockayne-Syndrom führen können. Ein Forscherteam vom Department für Chemie und Biochemie der Ludwig-Maximilians-Universität (LMU) München um Professor Jens Michaelis und Professor Karl-Peter Hopfner hat nun die Arbeitsweise eines Swi2/Snf2-Mitglieds untersucht. Das Projekt wurde auch von den beiden Exzellenzclustern „Center for Integrated Protein Science Munich (CIPSM)“ und „Nanosystems Initiative Munich (NIM)“ unterstützt. Wie in der online-Ausgabe des Fachmagazins „Nucleic Acids Research“ berichtet, liegt das Enzym in mindestens zwei unterschiedlichen Konformationen, also strukturellen Anordnungen, vor. Insgesamt lassen die Daten auf ein Vorgehen des Enzyms mit verschiedenen Stufen schließen, was  sich als Modell möglicherweise auf verwandte Moleküle übertragen lässt. (...)

 

Presseinformation der LMU

Publikation: "Conformational changes of a Swi2/Snf2 ATPase during its mechano-chemical cycle"