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Friday, 29 February, 2008

TUM-Physiker entschlüsseln zentrale Wechselwirkung der Biologie

Mit dem Rasterkraftmikroskop auf den Spuren der hydrophoben Anziehung – Verbesserte Vorhersage von Protein-Strukturen und Eigenschaften

 

Eine der wichtigsten Kräfte in der Biologie konnte bisher nicht zufriedenstellend erklärt werden: die hydrophobe (wasserabstoßende) Anziehung. Der Durchbruch gelang jetzt einem Forscherteam um Dr. Dominik Horinek aus der Arbeitsgruppe von Prof. Roland Netz, Ordinarius für Theoretische Physik an der Technischen Universität München (TUM), in Zusammenarbeit mit Prof. Thorsten Hugel vom Lehrstuhl für Biophysik der TUM. Die Wissenschaftler maßen die hydrophobe Anziehung zwischen einer einzelnen Peptid-Kette und einer Diamant-Oberfläche mit einem Rasterkraftmikroskop (AFM) und verglichen sie mit molekular-dynamischen Simulationsrechnungen. Die Ergebnisse erlauben weitreichende Schlüsse über den Mechanismus dieser fundamentalen Wechselwirkung. Sie kann nun erstmals auch quantitativ erklärt werden. Die Forschungsarbeit wurde in der aktuellen Ausgabe der amerikanischen Fachzeitschrift „Proceedings oft the National Academy of Sciences“ (PNAS) veröffentlicht. (...)

 

Quelle: NIM

Publikation: "Peptide adsorption on a hydrophobic surface results from an interplay of solvation, surface, and intrapeptide forces"