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Friday, 04 April, 2008

Mit Hightech einer Anstandsdame auf der Spur

Neue Einsichten in die Mechanismen der Proteinfaltung

Proteine sind die wichtigsten Funktionsträger der Zelle. Ihre komplexen Aufgaben, etwa als Enzyme oder Transportmoleküle, können sie aber nur in ihrer jeweils spezifischen dreidimensionalen Struktur erfüllen. Dazu müssen ihre Bestandteile – eine oder mehrere fadenförmige Ketten aus Aminosäuren – nach der Synthese entsprechend gefaltet werden. Fehlgefaltete Proteine können zu Erkrankungen wie Alzheimer oder Parkinson führen. Die Proteinfaltung bedarf in vielen Fällen aber der Hilfe einer „Anstandsdame“ oder – nach dem englischen Ausdruck dafür – eines Chaperons. Wie diese molekularen Helfer im Einzelfall Aminosäureketten zu hochkomplexen Proteinen mit teilweise mehreren funktionalen Domänen werden lassen, ist weitgehend unverstanden. Dank hoch spezialisierter Techniken konnte jetzt aber ein internationales Forscherteam um Professor Don C. Lamb, Department für Chemie und Biochemie der Ludwig-Maximilians-Universität (LMU) München, sowie Professor Ulrich Hartl und Dr. Manajit Hayer-Hartl, beide vom Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried, neue Einsichten in die Chaperon-vermittelte Proteinfaltung gewinnen. Wie in der aktuellen Ausgabe der Fachzeitschrift „Cell“ berichtet, sind die molekularen Anstandsdamen dabei viel aktiver als bisher vermutet: Das bakterielle Chaperon GroEL etwa liefert den neu synthetisierten Proteinen nicht nur eine geschützte Umgebung für die Faltung, sondern hilft aktiv dabei mit – und korrigiert möglicherweise sogar vorangegangene Fehlfaltungen.(...)

 

Presseinformation der LMU

Publikation: "Monitoring Protein Conformation along the Pathway of Chaperonin-Assisted Folding"